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      為什么抗體檢測到的抗原蛋白的理論分子量與表觀分子量不同?

      作者:施科生物 發布時間:2014-08-02

      通常來說,免疫雜交技術是基于分子大小分離蛋白的一種技術,蛋白越小,它在凝膠中的遷移速度就越快,但是遷移還會受其他因素的影響,因此,觀察到的條帶的實際位置與所預期的有可能不同。常見的影響因素包括:

        1)翻譯后修飾,比如磷酸化,糖基化等,這些變化會增加蛋白的大小。
        2)翻譯后剪切,比如很多蛋白在合成的時候是作為前提蛋白合成的,然后剪切形成活性形式,比如天冬氨酸特異性半胱氨酸蛋白酶前體。
        3)剪切異構體,同一基因經選擇性剪切可能產生不同大小的蛋白。 
        4)相對電荷,氨基酸組成(帶電荷與不帶電荷)。
        5)多聚體,比如蛋白二聚化。盡管強相互作用會導致大分子量條帶的出現,但是通常還原條件會抑制這種情況發生。

        眾所周知的p53蛋白,其表觀分子量是53kDa(這也是該蛋白名字的由來),但是根據氨基酸序列計算得到的分子量卻是43kDa。

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